خصائص الإنزيمات :
بالإضافة إلى كونها مواد بروتينية و عديمة اللون فإنها :
١- متخصصة ( نوعية ) :
فلكل إنزيم تفاعل كيميائى معين يحفزه معتمداً على تركيب الجزئ المتفاعل وشكل الإنزيم ، وليس لهذا الإنزيم علاقة بالتفاعلات الأخرى .
بمعنى أن :
لكل إنزيم مادة متفاعلة واحدة تسمى المادة الهدف لابد أن يحدث تطابق بينها وبين الإنزيم كتطابق القفل مع مفتاحه .
فمثلاً :
= إنزيم الأميليز :
يؤثرعلى ويهضم الكربوهيدارت المعقدة ( النشا والجليكوجين ) فقط ولا يؤثرعلى باقى الكربوهيدارات أوالدهون البروتينات .
= إنزيم الليبيز :
يؤثر على الدهون فقط .
٢ - لها خصائص العوامل المساعدة فهى :
أ ) تزيد من سرعة التفاعل :
فمثلاً :
جزئ واحد من إنزيم اليورينيز يقدر على تفكيك ٣٠ ألف جزئ بولينا فى الثانية الواحدة ( البولينا : هى الناتج النهائى لأيض البروتينات ) ، ولكن لوغاب هذا الإنزيم يحتاج هذا التفاعل لكى يتم ويكتمل إلى مايقرب من 3 مليون سنة .
ب ) لا تؤثر الإنزيمات على نواتج التفاعل :
لأنها تعمل كعوامل حفازة تزيد من معدل التفاعل حتى يصل لحالة الإتزان ولا تشترك فى التفاعل كمادة متفاعلة .
جـ ) لايتم إستهلاك الإنزيم أثناء التفاعل ( بمعنى أنه لايتأثر بالتفاعل ) :
فمن الممكن إستخدام الإنزيم آلاف المرات ويؤدى عمله دون أن يتأثر بالتفاعل ( أى دون أن يتغير شكله وحجمه بعد التفاعل عنه قبل التفاعل ) .
د ) تقلل طاقة التنشيط اللازمة لإتمام التفاعل وبالتالى توفر الطاقة لخلايا الجسم :
طاقة التنشيط هى : الحد الأدنى من الطاقة اللازمة لبدء التفاعل
حيث يكون الإنزيم سبباً فى تنشيط التفاعل فى درجة حرارة الجسم ( ٣٧ درجة مئوية ) والتى تكون أقل من درجة الحرارة التى يحتاجها نفس التفاعل لإتمامه خارج جسم الإنسان ( فى المعمل )
فلو أن هناك يتفاعل يحتاج إلى ١٠٠ درجة مئوية لإتمامه وبالتالى لن يوفر جسم الإنسان له تلك الدرجة وبالتالى يتدخل الإنزيم ليخفض من درجة الحرارة اللازمة لإتمام هذا التفاعل .
٣- بعض الإنزيمات لها تأثير عكسى ( بمعنى أن الإنزيم الذى يفكك هو الذى يُجمِّع ) :
حيث تقدر على العمل فى الإتجاهين فالإنزيم الذى يساعد على تكسير جزئ كبير ومعقد إلى جزيئين أبسط وأصغر فى الحجم يستطيع أيضاً أن يعيد ربط الجزيئين مرة أخرى إلى نفس الجزئ المعقد .
مثال :
المالتيز :
له القدرة على تحويل جزيئين من الجلوكوز إلى جزئ مالتوز والعكس .
السكريز :
له القدرة على تحويل جزئ جلوكوز وجزئ فركتوز إلى جزئ من السكروز والعكس .
اللاكتيز :
له القدرة على تحويل جزئ جلوكوز وجزئ جلاكتوز إلى جزئ من اللاكتوز والعكس .
٤- تتأثر سرعة عمل الإنزيمات ( درجة نشاطها ) بعدة عوامل منها :
♢ درجة الحرارة ( معظم الإنزيمات تعمل عند درجة حرارة الجسم 37.2 ْ ) :
لكل إنزيم درجة حرارة يكون عندها أكثر نشاطاً وفعالية تسمى درجة الحرارة المثلى لأن الإنزيمات بروتينات ، والبروتينات تتكسر ويتغير شكلها وتركيبها بالحرارة .
مثل :
زلال البيض ( البياض ) الذى يتغير تركيبه وشكله سريعاً عند وضعه على النار .
♦ فعندما ترتفع درجة حراة الوسط الذى يعمل فيه الإنزيم عن درجة الحرارة المثلى للإنزيم :
يقل نشاط الإنزيم وكفائته تدريجياً حتى يصل لدرجة حرارة قصوى يقف عندها نشاط الإنزيم ولا يقدر على القيام بوظيفته حتى لو إنخفضت درجة الحرارة وعادت للمثلى مرة أخرى
حيث : تسبب الحرارة المرتفعة تغير فى تركيب وشكل البروتين وخاصة فى الموقع الفعال .
♦ وعندما تنخفض درجة حرارة الوسط الذى يعمل فيه الإنزيم عن المثلى للإنزيم :
يقل نشاط الإنزيم تدريجياً حتى يصل لدرجة حرارة دنيا يقف عندها نشاطه
وإذا إرتفعت درجة الحرارة مرة أخرى وعادت للمثلى يعمل الإنزيم بشكل طبيعى
( لأن تركيب الإنزيم وموقعه الفعال لم يتأثر ) .
♢ درجة الأس الهيدروجينى PH :
لكل إنزيم رقم هيدروجينى يعمل عنده بأقصى فعالية يسمى الرقم الهيدروجينى الأمثل ، ولو تغير PH للوسط الذى يعمل فيه الإنزيم يتوقف عن العمل .
فمثلاً : إنزيم التربسين المُفرز من الأمعاء :
يعمل فى درجة PH قاعدية ( من ۷,٥ إلى ٨ ) ولذلك لايستطيع العمل فى المعدة .
وإنزيم الببسين المُفرز من المعدة :
يعمل فى درجة PH حمضية ( من ١,٥ إلى ٢,٥ ) ولذلك لايستطيع العمل فى الأمعاء .
أما معظم الإنزيمات فتعمل فى درجة PH ٧,٤ .
♦ فعندما يزيد الرقم الهيدروجينى عن الأمثل :
يقل نشاط الإنزيم تدريجياً حتى يصل لدرجة أس هيدروجينى قصوى يقف عندها نشاط الإنزيم .
♦ وعندما يقل الرقم الهيدروجينى عن الأمثل :
يقل نشاط الإنزيم تدريجياً حتى يصل لدرجة أس هيدروجينى دنيا يقف عندها نشاط الإنزيم .
والسبب فى أن لكل إنزيم درجة PH خاصة به يعمل عندها هو :
أن الإنزيم عبارة عن بروتين ، والبروتينات تتكون من أحماض أمينية والحمض الأمينى يدخل فى تكوينه مجموعة أمين قاعدية +NH2 ومجموعة كربوكسيل حامضية -COOH .
٥- قد تفرز الخلية بعض الإنزيمات فى حالة خاملة ( غير نشطة ) فيكون من الضرورى وجود مواد خاصة لتنشيط تلك الإنزيمات .
فمثلاً :
♦ إنزيم الببسين تفرزه المعدة فى صورة غير نشطة هى الببسينوجين الذى يتحول إلى الببسين النشط فى وجود حمض الهيدروكلوريك .
♦ كذلك إنزيم التربسين الذى تفرزه الأمعاء فى صورة غير نشطة هى التربسينوجين الذى يتحول إلى التربسين النشط فى وجود إنزيم آخر يُفرز من جدار الأمعاء الدقيقة هو الإنتيروكينيز .
ملحوظة :
- لاتُفرز بعض الإنزيمات فى صورتها النشطة :
حتى لاتهضم خلايا النسيج المصدر الذى يفرزها لأنه يتكون من بروتين ، لكن بإفرازه ووصوله لمكان عمله كتجويف المعدة مثلاً يلتقى بمواد أخرى تنشطه مثل حمض HCL فيتغير ترتيب الأحماض الأمينية المكونة له تغير طفيف يحوله من غير نشط إلى نشط .
- الإنزيمات قد تكون :
بسيطة :
لايدخل فى تركيبها إلا الأحماض الأمينية فقط مثل إنزيم الأميليز .
مركبة :
تتكون من جزء بروتينى وجزء غير بروتينى قد يكون ذرة معدنية ( مثل : الحديد – الماغنسيوم – النحاس ) أو جزئ عضوى .
فمثلاً :
إنزيم الكتاليز
♦ من إنزيمات التنفس ، وهو مركب بروتينى يدخل فى تكوينه الهيماتين ( الذى يدخل فى تركيبه الحديد ) .
♦ يقتصر دور الكتاليز داخل الخلية الحية على :
منع تراكم مادة فوق أكسيد الهيدروجين H2O2 السامة الناتجة عن التفاعلات الحيوية داخل الخلايا وتكسيرها إلى ماء وينطلق الأكسجين الذى يدخل فى عملية التنفس فى تلك الخلايا لأن تراكم تلك المادة يضر بتلك الخلايا .
- درجة الأس الهيدروجينى ( درجة الحموضة ) ( PH ) :
هو مقياس من ١٤ درجة لقياس تركيز أيونات الهيدروجين فى محلول ما فكلما زاد تركيز أيونات الهيدروجين أصبح المحلول قاعدى أو قلوى أكثر فأكثر
وكلما نقص أصبح المحلول حامضى أكثر فأكثر
وعند درجة ٧ يصبح المحلول متعادل وهى درجة الأس الهيدروجينى للماء النقى عند درجة حرارة ۲۵ سيليزية .